原的聚集。凝血酶水解去掉了氮吹儀纖維蛋白原的兩個 !亞基和兩個 "亞基的 $末端肽段，生成可溶性纖維 蛋白?？扇苄岳w維蛋白分子之間沒有同種電荷的排斥，可以聚集成纖維蛋白凝塊（圖 #% ’）。 !!因子 !(催化纖維蛋白中一條肽鏈的谷氨酰胺殘基的 $酰胺基和另一條鏈的賴氨酸殘基的 %氨基 反應(yīng)，釋放一分子氨，形成共價的異肽鍵，使血凝塊更加牢 固和穩(wěn)定（圖 #% )）。血小板來源和血漿來源的因子 !都 是轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶原（ *+,-+(./012-(34.(/5）。在凝血酶的催化 下，被水解激活。 !!（三）抗凝血物質(zhì) !!體內(nèi)存在許多抗凝物質(zhì)，它們通過和蛋白酶形成復(fù)合 物抑制蛋白酶的活性，從而抑制血液凝固。現(xiàn)將主要的抗 凝物質(zhì)介紹如下： ! !67抗凝血酶 " !!抗凝血酶 "（8.-4-9+,3:4. "，8; "）是單鏈糖蛋白，主 要由肝合成，抑制凝血酶和 #(的活性，同時也可抑制因子 $(、%(、&(、纖溶酶、尿激酶、胰蛋白酶和激肽釋放酶的活 性?？鼓? "占血漿總抗凝血活性的 <%=左右?？鼓? 酶"可以直接與凝血酶結(jié)合，也可先與肝素結(jié)合成復(fù)合物， 再與凝血酶結(jié)合形成三元復(fù)合物。其抑制作用比 8; "單 獨(dú)作用時高出 > %%%倍。 ! !#7組織因子途徑抑制物 !!組織因子途徑抑制物（ -4//25 ?(@-,+ *(-9A(B 4.94:4-,+，;CDE）是相對分子質(zhì)量為 "# %%%的蛋白質(zhì)，通常 與血漿脂蛋白結(jié)合。它能特異地與外源性凝血途徑的 ;C ’( F(# G #(復(fù)

合物相互作用，抑制其活性， 從而抑制外源性凝血途徑。 ! !"7 !# 巨球蛋白 !! !# 巨球蛋白（!# 3(@+,01,:214.）是肝細(xì)胞合成的二聚體球蛋白，相對分子質(zhì)量 ")% %%%。它抑制正 常存在于血液中大約 6H&的凝血酶活性；此外，它還與幾種具有蛋白水解酶性質(zhì)的凝血因子結(jié)合，抑制其 蛋白水解作用。但 !# 巨球蛋白本身不是蛋白酶，不能水解蛋白質(zhì)。 ! !&7蛋白 F和蛋白 I!!蛋白 F（*+,-54. F，DF）是一種蛋白酶原，蛋白 I（ *+,-54. I，DI）是其輔助因子，兩者都含 #羧基谷氨 酸殘基，需要維生素 K參與其合成。 DF被膜結(jié)合的凝血酶凝血調(diào)節(jié)素（-9+,3:,3,L214.） F(# G復(fù)合物激 活?；罨? DF在 DI參與下，水解 ((和)(分子中某些位置的精氨酸構(gòu)成的肽鍵，將其滅活，從而抑制 圖 #% )!因子 !催化纖維蛋白的交聯(lián) 圖 #% J!凝血酶的變構(gòu)效應(yīng)和對纖維蛋白原及蛋白 F的作用 #"!第四篇 &綜&合&篇 凝血。可見，凝血酶具有凝血和抗凝血的雙重作用（圖 !" #）。蛋白 $和蛋白 %缺乏或者突變可導(dǎo)致血 栓性疾病。 & &’(蛋白 ) &&蛋白 )（*+,-./0 )，1)）是含 !羧基谷氨酸殘基的血漿糖蛋白，它沒有蛋白酶的功能。它可與血漿中 的依賴蛋白