!細胞合成進入小腸時，在 A-@ B存在氮吹儀廠家下可被腸液中的腸激酶激活，從 C端水解下一個 六肽，胰蛋白酶一級結構改變后，分子構象改變卷曲形成活性中心，于是無活性的胰蛋白酶原變成有活性 的胰蛋白酶（@DE個 %%，圖 !F）。 ##胰蛋白酶原被激活后，生成的胰蛋白酶對胰蛋白酶原有自身激活作用，這大大加速了該酶的激活作 用，同時胰蛋白酶還可激活胰凝乳蛋白酶原，羧基肽酶原 %和彈性蛋白酶原等（表 !!），加速腸道對食 物的消化過程。血液中血液凝固與纖維蛋白溶解系統(tǒng)的激活也具有典型的逐步放大效應，呈級聯(lián)反應。 少量凝血因子被激活時，可通過瀑布式放大作用，使大量凝血酶原轉化為凝血酶，迅速引起血液凝固的發(fā) 生。 第五章 #酶"! 圖 ! "#胰蛋白酶原的激活 ##酶原形式的存在及酶原的激活有重要生理意義。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺細胞和 細胞外間質的蛋白被蛋白酶水解而破壞，并保證酶在特定環(huán)境及部位發(fā)揮其催化作用。正常情況下血管 內凝血酶原不被激活，則無血液凝固發(fā)生，保證血流通暢運行。一旦血管破損，凝血酶原被激活成凝血酶， 血液凝固，催化纖維蛋白酶原變成纖維蛋白阻止大量失血，起保護機體作

用。因此，還可以把酶原看成是 酶的貯存形式，一旦需要時，便可激活使用。 表 ! !"某些消化酶原的激活 酶# #原激活因素激活途徑部# #位 胃蛋白酶原 $ %或胃蛋白酶胃蛋白酶 %六肽胃腔 胰凝乳蛋白酶原胰蛋白酶胰糜蛋白酶 %兩個二肽小腸腔 彈性蛋白酶原胰蛋白酶彈性蛋白酶 %幾個肽段小腸腔 羧基肽酶原胰蛋白酶羧基肽酶 %幾個肽段小腸腔 ##（五）同工酶 ##同工酶（&’()*+,-)）是指催化相同的化學反應，但酶分子結構、理化性質及免疫學性質等不同的一組 酶。同工酶是由不同基因或等位基因編碼的多肽鏈或由同一基因轉錄生成的不同 -./0翻譯的不同多 肽鏈組成的蛋白質。同工酶可存在于不同個體的不同組織中，也可存在于同一個體、同一組織和同一細胞 中。在個體發(fā)育的不同階段，同一組織也可因基因表達不同而有不同的同工酶譜，即在同一個體的不同發(fā) 育階段其同工酶亦有不同。 ##哺乳類動物細胞的乳酸脫氫酶（123424) 5)6,57(8)*2’) 9:$）共有 !種同工酶。該酶是由兩種亞基構成 的四聚體，一種亞基是骨骼肌型（;），另一種亞基是心肌型（$）。這兩種亞基以不同比例組成 !種同工酶 （圖 !<）。由于 !種同工酶結構上的差異，使各種同工酶的電泳行為及對底物的 !- 有顯著不同， !種 9:$具有不同電泳速率，在常規(guī)條件下由 =!!型電泳速率遞減。 # # 9:$同工酶在不同組織中含量和分布比例不同，各器官

組織有各自特定的分布酶譜（表 !"），因此 使不同組織細胞有不同的代謝特點。例如，骨骼肌富含 9:$! ，其對 /0: %親和力較低，對 /0:$和丙酮酸 親和力強，催化丙酮酸還原成乳酸，保證肌肉組織在短暫缺氧時仍能快速獲得能量；而心肌富含 9:$= ，易 使乳酸變成丙酮酸而被利用?？梢? 9:$和 9:$! 雖然催化同一反應但催化方向不同，對不同組織器官起 = 著重要調節(jié)作用。研究指出，在生物體的不同發(fā)育期的同工酶種類可不同。如在鼠出生前 !天時心臟以 "!第一篇 #生物分子的結構與功能 圖 ! "# $%&同工酶 $%&’ 為主，而生后 ()天主要含 $%&) 和 $%&* 。肌酸激酶（ +,-./01-201.3-，45）是二聚體酶，其亞基有 6 型（肌型）和 7型（腦型）兩種，共有 *種同工酶。腦中含 45( 型（77型）；骨骼肌含 45* 型（66型），心肌 含 45) 、、45* 。 （67型）。在電泳中向正極泳動速率從快到慢依次為 45(45) ##同工酶的測定對于疾病的診斷及預后有重要意義。當組織細胞病變時，某種同工酶即釋放入血漿。 血漿同工酶總活性及同工酶譜的分析有助于疾病的診斷及預后的判斷。如心肌梗死后 *89 :血中 45) 活性升高， )’ :酶活性到達頂峰， *;內恢復到正常水平。 45) 主要存在于心肌組織中，其他組織和器官含 量很少，所以 45) 是診斷心肌梗死的一個極其可靠的生化指標。 $%&釋放入血比 45) 遲 (8) ;，發(fā)病后 )’8’< :后逐漸升高，